Project information
Efektivní výpočty volných energií a konfiguračního vzorkování protein-proteinových interakcí
- Project Identification
- GF15-34684L
- Project Period
- 1/2015 - 12/2017
- Investor / Pogramme / Project type
-
Czech Science Foundation
- LA Grants
- MU Faculty or unit
- Central European Institute of Technology
- Cooperating Organization
-
Universität für Bodenkultur Wien
Navrhovaný mezioborový projekt mezinárodního vědeckého týmu je zaměřen na vývoj efektivních metod výpočtu volných energií a konfiguračního vzorkování za účelem studia proteinových komplexů. Jako modelové systémy budou sloužit proteiny z rodiny 14‐3‐3 a jejich interakce s vybranými fosforylovanými proteiny/peptidy. V nevazebném stavu se vazebné oblasti interakčních partnerů proteinu 14‐3-‐3 nachází v přirozeně neuspořádané konformaci. Jednotlivé konformační stavy vazebných proteinů budou studovány pomocí NMR experimentů s neuniformním vzorkováním v kombinaci s výpočetními metodami H‐REMD a T‐REMD. Dále bude v rámci projektu rozšířena metoda kombinující fitování třetího stupně/jedno-‐krokovou perturbací za účelem vytvoření univerzálního modelu pro výpočet rozdílu volných energií mezi aminokyselinami. Na základě těchto dat budeme schopni efektivně předpovídat afinity vazebných partnerů proteinu 14‐3-3.
Publications
Total number of publications: 9
2021
-
Molecular dynamics simulation of protein and protein-ligand complex
Year: 2021, type:
-
Perturbing the unfolding of CRABP I using polyethylene glycol: An experimental and theoretical study
13th EBSA congress, July 24–28, 2021, Vienna, Austria, year: 2021
2020
-
HOW PHOSPHORYLATION IMPACTS 14-3-3ζ DIMERIZATION
Year: 2020, type: Conference abstract
2019
-
Monomer-dimer equilibria of 14-3-3ζ protein.
Year: 2019, type: Conference abstract
-
Quantum Chemical Calculations of NMR Chemical Shifts in Phosphorylated Intrinsically Disordered Proteins
Journal of Chemical Theory and Computation, year: 2019, volume: 15, edition: 10, DOI
-
Structural study of 14-3-3ζ monomeric mutant.
Year: 2019, type: Appeared in Conference without Proceedings
2018
-
Free energy calculations on the stability of the 14-3-3 zeta protein
Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, year: 2018, volume: 1866, edition: 3, DOI
2017
-
Exploring the binding pathways of the 14-3-3 zeta : protein Structural and free-energy profiles revealed by Hamiltonian replica exchange molecular dynamics with distancefield distance restraints
Plos one, year: 2017, volume: 12, edition: 7, DOI
-
Phosphorylation of the regulatory domain of human tyrosine hydroxylase 1 monitored using non-uniformly sampled NMR
Biophysical Chemistry, year: 2017, volume: 223, edition: April, DOI