Informace o publikaci
Preferential binding of IFI16 protein to cruciform structure and superhelical DNA
| Název česky | Preferenční vazba proterinu IFI16 ke kruciformě a superhelikální DNA |
|---|---|
| Autoři | |
| Rok publikování | 2012 |
| Druh | Článek v odborném periodiku |
| Časopis / Zdroj | Biochemical and biophysical research communications |
| Fakulta / Pracoviště MU | |
| Citace | |
| Doi | http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2012.05.065 |
| Obor | Genetika a molekulární biologie |
| Klíčová slova | IFI16 protein; DNA binding; Protein-DNA complex |
| Popis | Interferon inducibilní HIN-200 proteiny hrají důležitou roli v transkripční regulaci spojené s kontrolou buněčného cyklu, zánětem, autoimunitou a diferenciací. IFI16 byl identifikován jako cíl IFN alpha a gamma a zároveň patří do proteinové rodiny HIN-200. Exprese proteinu IFI16 je často snížená u nádorů prsu, což naznačuje jeho možnou roli jako nádorového supresoru. IFI16 obsahuje jako transkripční faktor i transkripčně regulační oblast PYD/DAPIN/PAAD, která hraje roli při odpovědi na IFN a interaguje s DNA vazebnými doménami nádorově supresorových proteinů p53 a BRCA1. Bylo také dokázáno, že se IFI16 dokáže vázat na promotory genů cMYC a p53. V této práci ukazujeme, že se IFI16 protein intenzivně váže na negativně superhelikální plasmidovou DNA s nativní superhelikální hustotou, což jsme dokázali retardační analýzou v agarózovém gelu. Vazba IFI16 proteinu má za následek vznik jednoho nebo více retardovaných pruhů na gelu. Když byl IFI16 z reakční směsi odstraněn, mobilita superhelikálního plasmidu se obnovila do původní podoby. Překvapivě se IFI16 váže velmi slabě na tu samou DNA v lineární formě. Použitím krátkých oligonukleotidů jsme dukázali, že IFI16 silně preferuje kruciformu před lineární DNA. Právě tyto strukturní preference proteinu IFI16 mohou hrát důležitou roli v jeho nádorově supresorové aktivitě. |