Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel

• Autoři: KOUDELÁKOVÁ Táňa; CHALOUPKOVÁ Radka; BREZOVSKÝ Jan; PROKOP Zbyněk; ŠEBESTOVÁ Eva; HESSELER M.; KHABIRI M.; PLEVAKA M.; KULIK D.; KUTA SMATANOVA I.; REZACOVA P.; ETTRICH R.; BORNSCHEUER U.T.; DAMBORSKÝ Jiří
• Rok publikování: 2013
• Druh: Článek v odborném periodiku
• Časopis / Zdroj: Angewandte Chemie International Edition
• Fakulta / Pracoviště MU: Přírodovědecká fakulta
• Doi: http://dx.doi.org/10.1002/anie.201206708
• Obor: Biochemie
• Klíčová slova: haloalkan dehalogenases
• Popis: Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme’s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increased its melting temperature by 19 Grades C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.

Související projekty

• Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální , regionální a lokální úrovni
• Centrum biokatalýzy a biotransformací
• Specifické iontové efekty pro proteiny v roztocích a podobné biologicky relevantní systémy
• Analýza a vizualizace proteinových struktur
• Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí
• Structure-functional Relationships of Haloalkane Dehalogenases